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大家好，这周推荐一篇Nature上近期发表的使用核磁共振波谱高精度确定蛋白质稀少构象的方法。通讯作者Dorothee Kern教授是HHMI研究员，来自美国布兰迪斯大学生物化学系，她的实验室对蛋白质激酶的激活、蛋白酶的势能面有深入的研究。
蛋白质在发挥功能时往往需要进入高能级的状态，然而目前缺乏确定这种功能重要、但出现较少的构象的实验方法。本文作者开发了一种通过耦合核磁得到的PCSs（pseudocontact shifts）和CPMG（Carr–Purcell–Meiboom–Gill）弛豫色散的方法，确定高分辨的稀少态构象。同时，作者定义了高能漂移的相应动力学和热力学，从而描述了整个自由能面。
作者在Adk，calmodulin和Src激酶等蛋白上发现高能PCSs可以准确定义已知的高能结构，同时在Adk的激活过程中发现了一种新的底物结合高能构象，回答了一直以来关于这个酶激活决速步骤的争论。底物的结合与产物释放都经由一个构象选择过程随后诱导进入完全关闭的反应发生构象。
不同于其它高能构象解析方法，本方法可以确定较小蛋白的domain重排以及低至0.5%比例的构象，并且同时确定结构、热力学以及热力学信息。
原文链接：https://www.nature.com/articles/s41586-022-04468-9
文章引用：Doi：10.1038/s41586-022-04468-9
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