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蛋白质复合物是高度动态的实体，在组装、翻译后修饰和非共价相互作用方面表现出巨大的多样性，使它们能够在各种生物过程中发挥关键作用。天然状态下蛋白质复合物的异质性、动态性和低丰度给使用传统结构生物学技术进行研究带来了挑战。
基于此，美国威斯康星大学麦迪逊分校葛瑛教授团队近期开发了一种天然纳米蛋白质组学策略，用于直接从人体心脏组织中富集内源性心肌钙蛋白 (cTn) 复合物并随后进行天然自上而下质谱分析。在非变性条件下，使用肽功能化的超顺磁性纳米粒子对 cTn 复合物进行富集和纯化，以实现 cTn 复合物的同位素解析，揭示其复杂的结构和组装。此外，nTDMS 阐明了 cTn 复合物的化学计量和组成，定位 Ca2+ 结合域，定义 cTn-Ca2+ 结合动力学，并提供蛋白质形态的高分辨率图谱。这种天然纳米蛋白质组学策略为内源天然蛋白质复合物的结构表征开辟了范例。（论文链接：）
这一研究为深入了解心脏组织中内源性蛋白质复合物的神秘世界提供了一种前所未有的工具和方法。这不仅有助于揭示心脏疾病的分子机制，还为未来开发相关治疗方法提供了重要的基础。这项创新的纳米蛋白质组学技术将为生物医学研究开辟新的可能性，为科学家们提供了更深层次的洞察力，以探索蛋白质相互作用的微妙之处。
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